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ATP焦亡中的作用 |
lps焦亡,LPS刺激细胞
图5Caspase-11引起焦亡的第一个证据。2013年,DixitVM团队继续在Science上发表文章,证实革兰氏阴性细菌可以利用LPS在细胞内激活Caspase-11。这种作用并不依赖于传统的LPS细胞外受体。 TLR4[31],即半胱氨酸蛋白酶的激活是通过LPS与相应的半胱氨酸原蛋白酶直接结合并绕过炎症小体传感器来实现的。 尽管半胱氨酸蛋白酶不直接激活IL-1β和IL-18,但它们通过GSDMD裂解来触发
●^● 志贺菌分泌的效应蛋白OspC3修饰caspase-4/11的R314/310,阻断caspase-4/11的激活及其对GSDMD的裂解,抑制LPS诱导的细胞焦亡,从而逃避caspase-4/11介导的宿主抗LPS诱导的细胞焦亡需要添加ATP。单核细胞漏出血管进入组织和器官,在那里它们可以进一步分化并发育成巨噬细胞,成为体内最强大的吞噬细胞。 细胞。 巨噬细胞在不同的组织中有不同的名称:
Caspase-11可被细菌等"入侵者"直接激活,独立作用于GSDMD并产生N端亲脂结构域,与细胞膜寡聚化结合形成焦亡孔。 此外,Caspase-11还可以直接识别并结合胞质脂多糖(LPS)。LP扫描除了触发非经典炎症途径、导致先天免疫细胞焦亡外,还可以直接引起某些肿瘤的消退,但LP对肿瘤并无作用。 细胞效应的机制尚不清楚,这限制了其应用。 最近的研究发现肺气道中的主要分泌物
非经典焦亡途径:其他模式识别受体,如细胞质脂多糖(LPS),直接激活caspase-4/5/11介导焦亡。 在该途径中,仅IL-1β和IL-18前体的裂解依赖于caspase-1。 图2.细胞焦亡1.LPS诱导细胞焦亡的原理LPS是细菌细胞壁的主要成分,是革兰氏阴性细菌中常见的脂多糖化合物。 LPS通过与细胞表面的Toll样受体(TLR4)结合来激活下游信号传导通路,从而诱导细胞热解。
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